蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构

蛋白质就是由氨基酸串起来的长链。但它不是一根松散的链条，每种蛋白质都有自己独特的三维空间结构，这个结构决定了它的功能。 这个结构可以分成四个层次来理解，从简单到复杂，分别是一级、二级、三级和四级结构。

蛋白质的一级结构其实就是构成这条链的氨基酸的种类和排列顺序。 想象一下用不同颜色的珠子串成一串项链，哪颗珠子在哪个位置，这个顺序就是一级结构。 这个顺序很重要，因为它是后面所有复杂结构的基础。 比如说，胰岛素就是由两条氨基酸链（A链和B链）组成的，这两条链各自的氨基酸顺序都是固定的。 如果这个顺序错了，哪怕只是一个氨基酸发生了改变，整个蛋白质的结构和功能可能就全完了。镰状细胞贫血症就是个典型的例子，只是血红蛋白其中一条链上的一个氨基酸错了位，就导致了严重的疾病。

接下来是二级结构。这条长长的氨基酸链不会就那么直挺挺地待着，它会在局部区域开始盘绕和折叠。 这主要是靠链上不同氨基酸之间的氢键来维持形态的。 最常见的两种二级结构是α-螺旋 (alpha-helix) 和β-折叠 (beta-sheet)。 α-螺旋就像一个电话线圈，很有弹性，角蛋白（头发和指甲的主要成分）里就有很多这种结构。 β-折叠则像是把纸反复对折形成的扇面，几段肽链并排连在一起，形成一个片状结构。 很多蛋白质里都同时包含这两种结构。

在二级结构的基础上，整条多肽链会进一步盘绕、折叠，形成一个更复杂的三维形状，这就是三级结构。 如果说二级结构是局部的造型，那三级结构就是整个蛋白质分子的整体构象。 稳定三级结构的力就比较多了，包括氢键、疏水键、离子键，还有一种很强的共价键叫二硫键。 疏水键的作用尤其重要，它会把那些不喜欢水的氨基酸侧链“藏”到蛋白质分子内部，让喜欢水的基团暴露在表面，这样整个结构在水环境中就更稳定。 许多蛋白质到了三级结构就已经具备完整的功能了，比如肌红蛋白，它就是一条多肽链折叠成的球状结构，负责在肌肉中储存氧气。 蛋白质的功能区域通常是在三级结构上形成的，比如酶的活性中心，正是依赖于这种精确的三维折叠才能够识别并催化特定的化学反应。

但是，有些蛋白质更复杂，它们由两条或更多的多肽链（也叫亚基）组合在一起才能正常工作。 这种由多个亚基组合而成的完整蛋白质复合物的结构，就叫做四级结构。 构成四级结构的每个亚基都有自己完整的三级结构，但单个亚基拿出来可能并没有生物活性。 它们必须正确地组装在一起，才能发挥作用。

一个经典的例子就是血红蛋白，负责在血液里运输氧气。 血红蛋白由四个亚基构成，两个α亚基和两个β亚基。 这四个亚基组合在一起，形成一个球形的蛋白质。 这种四级结构让血红蛋白有了一个很厉害的功能，叫做协同效应。 当一个亚基与氧气结合后，会改变自身的构象，这种改变会传递给相邻的亚基，让它们更容易与氧气结合。 这样一来，在氧气充足的肺部，血红蛋白就能快速装满氧气；到了缺氧的组织中，又能高效地把氧气释放出来。 而只有三级结构的肌红蛋白就没有这种调节能力。

蛋白质的这些空间结构非常精密，但也相当脆弱。 在加热、强酸、强碱或者剧烈摇晃等条件下，蛋白质的空间结构会被破坏，这个过程叫做变性。 蛋白质变性后，通常会失去其生物活性。 最常见的例子就是煎鸡蛋，蛋清里的白蛋白受热后，空间结构被破坏，从透明的液体变成了白色的固体，这个过程是不可逆的。 牛奶放久了变酸凝固，也是因为细菌产生的酸导致牛奶中的蛋白质发生了变性。 变性主要破坏的是维持二级、三级和四级结构的那些比较弱的化学键，而一级结构，也就是氨基酸的顺序，通常没有改变。 在某些情况下，如果变性条件比较温和且及时去除，有些蛋白质还能恢复原来的结构和功能，这个过程叫做复性。 这也反过来证明了，蛋白质的一级结构确实决定了它的高级结构。